Une enzyme peut générer de l’électricité à partir de l’hydrogène dans l’air
Une enzyme capable de produire de l’énergie à partir de l’hydrogène présent dans l’air, pourrait alimenter de futures piles à combustible ou de petits générateurs. Les bactéries du sol qui ont évolué pour consommer de l’hydrogène afin de produire de l’énergie absorbent environ 60 millions de tonnes de ce gaz chaque année dans le monde, mais la manière dont elles le font reste un peu mystérieuse.
De l’hydrogène présent dans l’air
Rhys Grinter, de l’université Monash de Melbourne, en Australie, et ses collègues ont déjà identifié une enzyme à base de fer et de nickel, appelée Huc, dans la bactérie du sol Mycobacterium smegmatis, comme jouant un rôle-clé dans ce processus de cycle de l’hydrogène, mais son fonctionnement n’était pas clair.
Maintenant, Grinter et son équipe ont analysé Huc à l’aide d’un microscope électronique ultrafroid, et ont montré qu’elle peut produire des électrons dans une éprouvette remplie d’hydrogène et alimenter des circuits spécialement conçus à cet effet.
« Ce qui rend notre enzyme vraiment spéciale, c’est son affinité pour l’hydrogène », explique Grinter. « Elle peut décomposer l’hydrogène en électrons à une concentration beaucoup plus faible que n’importe quel autre catalyseur identifié, et elle est également totalement résistante à toute inhibition par des gaz tels que l’oxygène et le monoxyde de carbone ».
Pour obtenir une quantité suffisante de l’enzyme Huc à analyser, Grinter et son équipe ont modifié certaines bactéries M. smegmatis pour en produire davantage, puis ont isolé l’enzyme à l’aide d’une résine collante qui se lie à elle.
Huc récolte de l’hydrogène même aux faibles concentrations
Après avoir cartographié sa structure et effectué des simulations sur la manière dont elle traite les gaz, Grinter et son équipe ont réalisé que la capacité de Huc à récolter de l’hydrogène, même aux faibles concentrations présentes dans l’air, est due à l’étroitesse des canaux qu’elle contient. Ceux-ci ne permettent qu’à l’hydrogène, et non à d’autres gaz, de passer en son centre, où les électrons lui sont retirés.
Les chercheurs ont également constaté que l’enzyme fonctionnait à des températures allant du point de congélation jusqu’à 80 °C. Pour tester les capacités de récupération de l’hydrogène de Huc, les chercheurs ont placé une partie de l’enzyme purifiée dans une petite fiole contenant de l’hydrogène et un colorant qui change de couleur en présence d’électrons, et ont constaté que les niveaux d’hydrogène diminuaient jusqu’à ce que ce gaz ne soit plus détectable.
Elle pourrait être utilisée dans des piles à combustible
Ils ont également construit des circuits électriques simples avec le Huc fixé à une électrode et ont constaté qu’il pouvait générer de petits courants. Huc pourrait être utilisé dans des piles à combustible ou dans des générateurs alimentant des dispositifs à faible consommation d’énergie, tels que des capteurs à distance, s’il pouvait être produit en quantités suffisantes.
Pour ce faire, le processus de production devrait être étendu à des centaines de milliers de litres de bactéries, au lieu des quelque 10 litres actuels, ce qui n’est pas évident, selon M. Grinter. Certains aspects de la conversion de l’hydrogène par Huc doivent également être étudiés de manière plus approfondie.
Selon Simone Morra, de l’université de Nottingham (Royaume-Uni), ces travaux restent importants pour la future technologie des piles à combustible. « Comprendre la structure de cette enzyme est un grand défi technique, car il s’agit d’un vaste complexe composé de nombreuses sous-unités », explique-t-il.
Des recherches supplémentaires soient nécessaires
Bien que des recherches supplémentaires soient nécessaires pour déterminer si l’utilisation de Huc peut être étendue à des applications industrielles, le détail avec lequel nous pouvons maintenant voir cette enzyme signifie qu’il pourrait inspirer la conception d’enzymes artificielles similaires qui sont plus robustes, déclare Morra.
Cette recherche a été publiée dans Nature.
Source : New Scientist
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