Une nouvelle approche est prometteuse contre la maladie d’Alzheimer
Des scientifiques de l’université de Cambridge ont utilisé des capteurs pour mesurer les changements de température à l’intérieur des cellules afin d’obtenir de nouvelles informations sur la maladie d’Alzheimer. Ces travaux montrent comment des amas de protéines associés depuis longtemps à cette maladie peuvent provoquer une accumulation de chaleur et faire frire les cellules du cerveau « comme un œuf ».
Des amas de protéines peuvent provoquer une accumulation de chaleur
Et plus prometteur encore, ils ont démontré comment des médicaments pourraient être utilisés pour empêcher ces choses d’atteindre des températures dangereuses. Cette percée découle des explorations de l’équipe dans ce que l’on appelle la thermogenèse intracellulaire, un domaine émergent qui se concentre sur la mesure des changements de température au sein des cellules.
Des capteurs ont rendu ces mesures possibles, et l’équipe est la première à les appliquer à l’étude de la maladie d’Alzheimer, en concentrant son attention sur l’un des principaux suspects de son apparition – les protéines bêta-amyloïdes.
L’accumulation des protéines bêta-amyloïdes en amas toxiques est considérée comme un facteur important de la neurodégénérescence associée à la maladie d’Alzheimer, et elles font donc l’objet d’une attention considérable de la part des scientifiques qui cherchent à mieux comprendre cette maladie.
la Thermogenèse intracellulaire et l’agrégation des protéines bêta-amyloïde
L’équipe de Cambridge a étudié les liens entre la thermogenèse intracellulaire et l’agrégation des protéines bêta-amyloïdes, et ces nouveaux capteurs ont fourni les outils parfaits pour entrer dans les détails. « La thermogenèse a été associée au stress cellulaire, ce qui peut favoriser l’agrégation », a déclaré Chyi Wei Chung, premier auteur de cette étude. « Nous pensons que lorsqu’il y a un déséquilibre dans les cellules, comme lorsque la concentration de bêta-amyloïde est légèrement trop élevée et qu’elle commence à s’accumuler, la température cellulaire augmente. »
Les minuscules capteurs de température sont techniquement connus sous le nom de thermomètres polymères fluorescents, et les scientifiques les ont utilisés pour étudier les effets de la bêta-amyloïde sur des lignées de cellules humaines en laboratoire.
Lorsque ces protéines ont commencé à s’accumuler et à former des structures filiformes appelées fibrilles, les scientifiques ont constaté que la température moyenne des cellules commençait à augmenter, atteignant des niveaux nettement supérieurs à ceux des cellules dépourvues de bêta-amyloïdes.
Cette chaleur se propageait aux cellules voisines
« La surchauffe d’une cellule est comme la friture d’un œuf : à mesure qu’elle se réchauffe, les protéines commencent à s’agglutiner et deviennent non fonctionnelles », a déclaré Kaminski Schierle, qui a dirigé ces recherches. Et une fois que ce processus d’agrégation a commencé, les scientifiques l’ont vu prendre de l’ampleur, dégageant davantage de chaleur et se propageant aux cellules voisines.
« Une fois que les agrégats se sont formés, ils peuvent sortir de la cellule et être absorbés par les cellules voisines, infectant ainsi la bêta-amyloïde saine dans ces cellules », a déclaré Chung. « Personne n’avait encore montré ce lien entre la température et l’agrégation dans des cellules vivantes ».
Selon l’équipe, cette technique pourrait être utilisée comme moyen de diagnostiquer la maladie d’Alzheimer ou de cribler des candidats médicaments pour la traiter. Les chercheurs ont pu montrer que l’augmentation de la température pouvait être supprimée en traitant les cellules avec un médicament qui inhibe l’agrégation de la bêta-amyloïde.
Un médicament a un potentiel thérapeutique
Bien que des recherches plus approfondies soient nécessaires pour transformer ces résultats en un traitement clinique, ils indiquent que ce composé a un potentiel thérapeutique pour la maladie d’Alzheimer.
Cette recherche a été publiée dans le Journal of the American Chemical Society.
Source : University of Cambridge
Crédit photo : StockPhotoSecrets